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美國MatreyaLLC抗體具有哪幾條對稱結構呢?

更新時間:2022-01-07點擊次數:1417
  
  美國MatreyaLLC抗體是指機體由于抗原的刺激而產生的具有保護作用的蛋白質。它(免疫球蛋白不僅僅只是抗體)是一種由漿細胞(效應B細胞)分泌,被免疫系統用來鑒別與中和外來物質如細菌、病毒等的大型Y形蛋白質,僅被發現存在于脊椎動物的血液等體液中,及其B細胞的細胞膜表面。抗體能識別特定外來物的一個*特征,該外來目標被稱為抗原。
  美國MatreyaLLC抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構,其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈(H鏈);2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈(L鏈)。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種,重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。整個抗體分子可分為恒定區和可變區兩部分。在給定的物種中,不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈,這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面,最多由17個氨基酸殘基構成,少則只有2~3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的,位于兩臂末端稱抗原結合片段(antigen-bindingfragment,Fab)。"Y"的柄部稱結晶片段(crystallinefragment,FC),糖結合在FC上。
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